Zu Nmn wird viel diskutiert, selten mit Kontext. Hier stehen zuerst die Grundlagen in geordneter Reihenfolge, danach die praktischen Hinweise.
Stand 2025-10-15. Zahlen und Beschreibungen folgen der Fachliteratur und nicht dem Marketingmaterial.
== Die Klassen der MHC-Komplexe == Über den MHC-Klasse-I-Weg werden infizierte und entartete Zellen, die körperfremde Proteine herstellen, präsentiert und anschließend gezielt von T-Killerzellen (CD8+) identifiziert und eliminiert. Über den MHC-Klasse-II-Weg können T-Helferzellen (CD4+) die Produktion von spezifischen Antikörpern und die Aktivität von Phagozyten stimulieren, die Krankheitserreger in Körperflüssigkeiten inaktivieren und eliminieren (humorale Immunantwort). Das adaptive Immunsystem trennt also zwischen intra- und extrazellulären Pathogenen. Die MHC-Klasse-III-Komplexe sind Bestandteile des so genannten Komplementsystems, eines angeborenen Teils des humoralen Immunsystems, welches zur Elimination von zellulären Antigenen (z. B. Bakterien) beiträgt. Die schwere Kette der MHC-Klasse-I-Komplexe sowie die α- und β-Untereinheit der MHC-Klasse-II-Komplexe treten beim Menschen in sehr vielen Allelen auf (genetischer Polymorphismus). Dies erlaubt die Bindung einer Vielzahl unterschiedlicher Antigene und ist maßgebend für die Verträglichkeit von Geweben in Transplantationen - die Histokompatibilität.
Quellen: de.wikipedia.org
Diese Proteinkomplexe finden sich auf der Oberfläche nahezu aller (kernhaltiger) Zellen des Organismus (außer Trophoblasten und Erythrozyten (kernlos)) und dienen der Antigenpräsentation für zytotoxische T-Zellen sowie dem Schutz gesunder Zellen vor einer Zerstörung durch Killerzellen (→ Missing-self-Hypothese) wie den T-Zellen oder den natürlichen Killerzellen (NK). Der MHC-Klasse-I-Proteinkomplex besteht aus einer größeren, an der Zellmembran verankerten, Untereinheit; der schweren Kette (heavy chain, HC) und einer kleineren löslichen Untereinheit, dem β2-Mikroglobulin (β2M), sowie einem antigenischen Peptid. Im Proteinkomplex lassen sich vier Domänen unterscheiden: Die α-Untereinheit stellt drei Domänen dar (α1 bis α3), das β2-Mikroglobulin die vierte Domäne. Die Domänen (α1 und α2) bilden eine Grube, in der das Peptid gebunden ist. Diese Peptide werden in großer Zahl und Vielfalt durch das Proteasom von im Cytoplasma kontinuierlich synthetisierten Proteinen gebildet und stellen Spaltprodukte von ihnen dar. Das Immunsystem überwacht den Körper fortwährend auf das Vorliegen viraler Infektionen und entarteter Zellen, indem es überprüft, ob Zellen körpereigene oder fremde Proteine präsentieren und auf das Vorhandensein von MHC-I-Proteinkomplexen. Die präsentierten Peptide stellen ein Abbild der in den Zellen synthetisierten Proteine dar. Die cytotoxischen T-Lymphozyten (CD8+ T-Zellen) sind so selektioniert, dass sie in der Regel mit ihrem T-Zell-Rezeptor nicht an Zellen binden, die ein Peptid präsentieren, das einem körpereigenen Protein entstammt.
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Dieses Phänomen nennt man Selbsttoleranz und schützt den Körper vor Angriffen des eigenen Immunsystems. Ist jedoch eine Zelle mit Viren infiziert oder von Mutationen betroffen und exprimiert somit neuartige Proteine, werden dem Immunsystem körperfremde Peptide als Teil des MHC-Klasse-I-Komplexes präsentiert und cytotoxische T-Lymphozyten aktiviert, welche die betroffenen Zellen vernichten.
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==== MHC-Klasse-I-Peptidbeladung ==== MHC-Klasse-I-Komplexe binden Peptide mit einer Länge von 8 bis 10 Aminosäuren in der peptidbindenden Spalte. Diese können nicht über den Spalt hinausragen – der Spalt ist an den Enden an konservierten Positionen durch Wasserstoffbrücken begrenzt – und sind über den freien Amino-Terminus und den freien Carboxyl-Terminus mit den invarianten Bereichen der Spalte assoziiert. Da die Peptide für eine stabile Bindung hydrophoben oder basischen Charakter haben müssen, werden auf dem MHC-Genlocus zusätzlich entsprechende Untereinheiten des Proteasoms codiert, die für eine häufigere Abspaltung von Peptiden mit diesen Charakteristika sorgen. Damit ist gewährleistet, dass alle cytosolischen Proteine (also sowohl körpereigene als auch virale) in MHC-I taugliche Peptide gespalten und dort präsentiert werden können. Das Zusammensetzen des MHC-I findet im Endoplasmatischen Retikulum (ER) statt, während die Proteine im Cytosol gespalten werden. Die peptidbindende Spalte bildet sich im ER und ist nie dem Cytosol ausgesetzt, daher müssen die cytosolischen Peptide in das ER transportiert werden. Da der MHC-I ohne gebundenes Peptid instabil ist, sind Peptidtransport und Faltung des MHC-I eng miteinander gekoppelt. Neu synthetisierte α-Untereinheiten des MHC-I, die ins ER transportiert werden, binden an das Chaperon-Protein Calnexin, welches diese Untereinheit in einem partiell gefalteten Zustand hält. Vermutlich ist auch die Oxidoreduktase ERp57 Bestandteil dieses Komplexes.
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